Till sidans topp

Sidansvarig: Webbredaktion
Sidan uppdaterades: 2012-09-11 15:12

Tipsa en vän
Utskriftsversion

Colonization factor CS30 … - Göteborgs universitet Till startsida
Webbkarta
Till innehåll Läs mer om hur kakor används på gu.se

Colonization factor CS30 from enterotoxigenic Escherichia coli binds to sulfatide in human and porcine small intestine

Artikel i vetenskaplig tidskrift
Författare Astrid von Mentzer
Dani Zalem
Zofia Chrienova
Susann Teneberg
Publicerad i Virulence
Volym 11
Nummer/häfte 1
Sidor 381-390
ISSN 2150-5594
Publiceringsår 2020
Publicerad vid Institutionen för biomedicin, avdelningen för mikrobiologi och immunologi
Institutionen för biomedicin, avdelningen för medicinsk kemi och cellbiologi
Sidor 381-390
Språk en
Länkar dx.doi.org/10.1080/21505594.2020.17...
Ämnesord Enterotoxigenic E, coli, colonization factor CS30, microbial adhesion, carbohydrate binding, glycosphingolipid characterization, sulfatide, factor-antigen-i, glycolipid receptors, helicobacter-pylori, antibody-responses, mass-spectrometry, adhesion, etec, diarrhea, cfa/i, Immunology, Infectious Diseases, Microbiology
Ämneskategorier Mikrobiologi inom det medicinska området, Infektionsmedicin

Sammanfattning

The ability to adhere via colonization factors to specific receptors located on the intestinal mucosa is a key virulence factor in enterotoxigenic Escherichia coli (ETEC) pathogenesis. Here, the potential glycosphingolipid receptors of the novel human ETEC colonization factor CS30 were examined by binding of CS30-expressing bacteria to glycosphingolipids on thin-layer chromatograms. We thereby found a highly specific binding of CS30-expressing bacteria to a fast-migrating acid glycosphingolipid of human and porcine small intestine, while no binding was obtained with a mutant ETEC strain unable to express CS30 fimbriae. The CS30 binding glycosphingolipid from human small intestine was isolated and characterized by mass spectrometry as sulfatide (SO3-3Gal beta 1Cer). Comparative binding studies using sulfatides with different ceramide compositions gave a preferential binding of CS30 to sulfatide with d18:1-h24:0 ceramide. This ceramide species of sulfatide was also isolated from human small intestine and characterized by mass spectrometry and antibody binding. These studies implicate sulfatide as candidate receptor for mediating attachment of CS30-fimbriated ETEC to human and porcine small intestinal cells. Our findings may be a basis for designing receptor saccharide analogues for inhibition of the intestinal adhesion of CS30-expressing E. coli.

Sidansvarig: Webbredaktion|Sidan uppdaterades: 2012-09-11
Dela:

På Göteborgs universitet använder vi kakor (cookies) för att webbplatsen ska fungera på ett bra sätt för dig. Genom att surfa vidare godkänner du att vi använder kakor.  Vad är kakor?