Till sidans topp

Sidansvarig: Webbredaktion
Sidan uppdaterades: 2012-09-11 15:12

Tipsa en vän
Utskriftsversion

Clustering of atomic disp… - Göteborgs universitet Till startsida
Webbkarta
Till innehåll Läs mer om hur kakor används på gu.se

Clustering of atomic displacement parameters in bovine trypsin reveals a distributed lattice of atoms with shared chemical properties.

Artikel i vetenskaplig tidskrift
Författare Viktor Ahlberg Gagnér
Ida Lundholm
Maria-Jose Garcia-Bonete
Helena Rodilla
Vitali Zhaunerchyk
Gleb Bourenkov
Thomas Schneider
Jan Stake
Gergely Katona
Publicerad i Scientific reports
Volym 9
ISSN 2045-2322
Publiceringsår 2019
Publicerad vid Institutionen för kemi och molekylärbiologi
Institutionen för fysik (GU)
Språk en
Länkar dx.doi.org/10.1038/s41598-019-55777...
www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.f...
Ämneskategorier Den kondenserade materiens fysik, Biokemi, Biokemi och molekylärbiologi, Biologisk fysik, Strukturbiologi, Struktur- och vibrationsfysik

Sammanfattning

Low-frequency vibrations are crucial for protein structure and function, but only a few experimental techniques can shine light on them. The main challenge when addressing protein dynamics in the terahertz domain is the ubiquitous water that exhibit strong absorption. In this paper, we observe the protein atoms directly using X-ray crystallography in bovine trypsin at 100 K while irradiating the crystals with 0.5 THz radiation alternating on and off states. We observed that the anisotropy of atomic displacements increased upon terahertz irradiation. Atomic displacement similarities developed between chemically related atoms and between atoms of the catalytic machinery. This pattern likely arises from delocalized polar vibrational modes rather than delocalized elastic deformations or rigid-body displacements. The displacement correlation between these atoms were detected by a hierarchical clustering method, which can assist the analysis of other ultra-high resolution crystal structures. These experimental and analytical tools provide a detailed description of protein dynamics to complement the structural information from static diffraction experiments.

Sidansvarig: Webbredaktion|Sidan uppdaterades: 2012-09-11
Dela:

På Göteborgs universitet använder vi kakor (cookies) för att webbplatsen ska fungera på ett bra sätt för dig. Genom att surfa vidare godkänner du att vi använder kakor.  Vad är kakor?