Till sidans topp

Sidansvarig: Webbredaktion
Sidan uppdaterades: 2012-09-11 15:12

Tipsa en vän
Utskriftsversion

Synthetic standard aided … - Göteborgs universitet Till startsida
Webbkarta
Till innehåll Läs mer om hur kakor används på gu.se

Synthetic standard aided quantification and structural characterization of amyloid-beta glycopeptides enriched from cerebrospinal fluid of Alzheimer's disease patients

Artikel i vetenskaplig tidskrift
Författare Jonas Nilsson
Gunnar Brinkmalm
S. Ramadan
L. Gilborne
Fredrik Noborn
Kaj Blennow
Anders Wallin
Johan Svensson
M. A. Abo-Riyas
X. F. Huang
Göran Larson
Publicerad i Scientific Reports
Volym 9
ISSN 2045-2322
Publiceringsår 2019
Publicerad vid Institutionen för biomedicin, avdelningen för klinisk kemi och transfusionsmedicin
Institutionen för neurovetenskap och fysiologi, sektionen för psykiatri och neurokemi
Institutionen för medicin, avdelningen för invärtesmedicin och klinisk nutrition
Språk en
Länkar dx.doi.org/10.1038/s41598-019-41897...
Ämnesord o-glycosylation, lc-ms/ms, glycoproteome, peptides, protein
Ämneskategorier Neurovetenskaper

Sammanfattning

An early pathological hallmark of Alzheimer's disease (AD) is amyloid-beta (A beta) deposits in the brain, which largely consist of up to 43 amino acids long A beta peptides derived from the amyloid precursor protein (APP). We previously identified a series of sialylated Tyr-10 O-glycosylated A beta peptides, 15-20 residues long, from human cerebrospinal fluid (CSF) and observed a relative increase of those in AD vs non-AD patients. We report here on the synthesis and use of an isotopically double-labeled A beta 1-15 glycopeptide, carrying the core 1Gal beta 3GalNAc alpha 1-O-Tyr-10 structure, to (1) identify by HCD LC-MS/MS the definite glycan core 1 structure of immunopurified and desialylated A beta glycopeptides in human CSF and to (2) establish a LC-MS/MS quantification method for desialylated A beta 1-15 (and A beta-17) glycopeptides and to (3) compare the concentrations of these A beta glycopeptides in CSF from 20 AD patients and 20 healthy controls. Although we unambiguously identified the core 1 structures and Tyr-10 attachment sites of the glycopeptides, we did not observe any quantitative differences, determined through both peptide and oxonium ion fragments, of the desialylated A beta 1-15 or A beta 1-17 glycopeptides between the AD and non-AD group. The new quantitative glycoproteomic approach described, using double-labeled glycopeptide standards, will undoubtedly facilitate future studies of glycopeptides as clinical biomarkers but should also embrace sialylated A beta standards to reveal specific sialylation patterns of individual A beta glycopeptides in AD patients and controls.

Sidansvarig: Webbredaktion|Sidan uppdaterades: 2012-09-11
Dela:

På Göteborgs universitet använder vi kakor (cookies) för att webbplatsen ska fungera på ett bra sätt för dig. Genom att surfa vidare godkänner du att vi använder kakor.  Vad är kakor?