Till sidans topp

Sidansvarig: Webbredaktion
Sidan uppdaterades: 2012-09-11 15:12

Tipsa en vän
Utskriftsversion

A two-nuclease pathway in… - Göteborgs universitet Till startsida
Webbkarta
Till innehåll Läs mer om hur kakor används på gu.se

A two-nuclease pathway involving RNase H1 is required for primer removal at human mitochondrial OriL

Artikel i vetenskaplig tidskrift
Författare Ali Al-Behadili
Jay Uhler
Anna-Karin Berglund
Bradley Peter
M. Doimo
A. Reyes
S. Wanrooij
M. Zeviani
Maria Falkenberg
Publicerad i Nucleic acids research
Volym 46
Nummer/häfte 18
Sidor 9471-9483
ISSN 0305-1048
Publiceringsår 2018
Publicerad vid Institutionen för biomedicin, avdelningen för medicinsk kemi och cellbiologi
Sidor 9471-9483
Språk en
Länkar dx.doi.org/10.1093/nar/gky708
Ämnesord base excision-repair, DNA-ligase iii, reverse transcription, replication, polymerase, ribonucleotides, binding, maintenance, mutations, stability, Biochemistry & Molecular Biology, ates of america, v112, p9334, ates of america, v105, p11122
Ämneskategorier Annan medicinsk bioteknologi

Sammanfattning

The role of Ribonuclease H1 (RNase H1) during primer removal and ligation at the mitochondrial origin of light-strand DNA synthesis (OriL) is a key, yet poorly understood, step in mitochondrial DNA maintenance. Here, we reconstitute the replication cycle of L-strand synthesis in vitro using recombinant mitochondrial proteins and model OriL substrates. The process begins with initiation of DNA replication at OriL and ends with primer removal and ligation. We find that RNase H1 partially removes the primer, leaving behind the last one to three ribonucleotides. These 5'-end ribonucleotides disturb ligation, a conclusion which is supported by analysis of RNase H1-deficient patient cells. A second nuclease is therefore required to remove the last ribonucleotides and we demonstrate that Flap endonuclease 1 (FEN1) can execute this function in vitro. Removal of RNA primers at OriL thus depends on a two-nuclease model, which in addition to RNase H1 requires FEN1 or a FEN1-like activity. These findings define the role of RNase H1 at OriL and help to explain the pathogenic consequences of disease causing mutations in RNase H1.

Sidansvarig: Webbredaktion|Sidan uppdaterades: 2012-09-11
Dela:

På Göteborgs universitet använder vi kakor (cookies) för att webbplatsen ska fungera på ett bra sätt för dig. Genom att surfa vidare godkänner du att vi använder kakor.  Vad är kakor?