Till sidans topp

Sidansvarig: Webbredaktion
Sidan uppdaterades: 2012-09-11 15:12

Tipsa en vän
Utskriftsversion

Functional and solution s… - Göteborgs universitet Till startsida
Webbkarta
Till innehåll Läs mer om hur kakor används på gu.se

Functional and solution structure studies of amino sugar deacetylase and deaminase enzymes from Staphylococcus aureus

Artikel i vetenskaplig tidskrift
Författare James S Davies
David Coombes
Christopher R Horne
F Grant Pearce
Rosmarie Friemann
Rachel A North
Renwick CJ Dobson
Publicerad i FEBS Letters
Volym 593
Nummer/häfte 1
Sidor 52-66
ISSN 0014-5793
Publiceringsår 2019
Publicerad vid Institutionen för kemi och molekylärbiologi
CARe - Centrum för antibiotikaresistensforskning
Sidor 52-66
Språk en
Länkar doi.org/10.1002/1873-3468.13289
Ämnesord sialic acid, antibiotics
Ämneskategorier Biofysik, Biokemi och molekylärbiologi, Strukturbiologi

Sammanfattning

N‐Acetylglucosamine‐6‐phosphate deacetylase (NagA) and glucosamine‐6‐phosphate deaminase (NagB) are branch point enzymes that direct amino sugars into different pathways. For Staphylococcus aureus NagA, analytical ultracentrifugation and small‐angle X‐ray scattering data demonstrate that it is an asymmetric dimer in solution. Initial rate experiments show hysteresis, which may be related to pathway regulation, and kinetic parameters similar to other bacterial isozymes. The enzyme binds two Zn2+ ions and is not substrate inhibited, unlike the Escherichia coli isozyme. S. aureus NagB adopts a novel dimeric structure in solution and shows kinetic parameters comparable to other Gram‐positive isozymes. In summary, these functional data and solution structures are of use for understanding amino sugar metabolism in S. aureus, and will inform the design of inhibitory molecules.

Sidansvarig: Webbredaktion|Sidan uppdaterades: 2012-09-11
Dela:

På Göteborgs universitet använder vi kakor (cookies) för att webbplatsen ska fungera på ett bra sätt för dig. Genom att surfa vidare godkänner du att vi använder kakor.  Vad är kakor?