Till sidans topp

Sidansvarig: Webbredaktion
Sidan uppdaterades: 2012-09-11 15:12

Tipsa en vän
Utskriftsversion

Glyco-engineered cell lin… - Göteborgs universitet Till startsida
Webbkarta
Till innehåll Läs mer om hur kakor används på gu.se

Glyco-engineered cell line and computational docking studies reveals enterotoxigenic Escherichia coli CFA/I fimbriae bind to Lewis a glycans

Artikel i vetenskaplig tidskrift
Författare Lynda Mottram
Jining Liu
Sonali Chavan
Joshua Tobias
Ann-Mari Svennerholm
Jan Holgersson
Publicerad i Scientific Reports
Volym 8
ISSN 2045-2322
Publiceringsår 2018
Publicerad vid Institutionen för biomedicin, avdelningen för klinisk kemi och transfusionsmedicin
Institutionen för biomedicin, avdelningen för mikrobiologi och immunologi
Institutionen för kemi och molekylärbiologi
Språk en
Länkar dx.doi.org/10.1038/s41598-018-29258...
Ämnesord factor-antigen-i, blood-group, colonization-factor, epithelial-cells, pig antibodies, protein, expression, susceptibility, determinants, infection, Science & Technology - Other Topics
Ämneskategorier Infektionsmedicin, Immunologi inom det medicinska området

Sammanfattning

We have previously reported clinical data to suggest that colonization factor I (CFA/I) fimbriae of enterotoxigenic Escherichia coli (ETEC) can bind to Lewis a (Le(a)), a glycan epitope ubiquitous in the small intestinal mucosa of young children (< 2 years of age), and individuals with a genetic mutation of FUT2. To further elucidate the physiological binding properties of this interaction, we engineered Chinese Hamster Ovary (CHO-K1) cells to express Le(a) or Le(b) determinants on both N- and O-glycans. We used our glyco-engineered CHO-K1 cell lines to demonstrate that CfaB, the major subunit of ETEC CFA/I fimbriae, as well as four related ETEC fimbriae, bind more to our CHO-K1 cell-line expressing Le(a), compared to cells carrying Le(b) or the CHO-K1 wild-type glycan phenotype. Furthermore, using in-silico docking analysis, we predict up to three amino acids (Glu(25), Asn(27), Thr(29)) found in the immunoglobulin (Ig)-like groove region of CfaB of CFA/I and related fimbriae, could be important for the preferential and higher affinity binding of CFA/I fimbriae to the potentially structurally flexible Le(a) glycan. These findings may lead to a better molecular understanding of ETEC pathogenesis, aiding in the development of vaccines and/or anti-infection therapeutics.

Sidansvarig: Webbredaktion|Sidan uppdaterades: 2012-09-11
Dela:

På Göteborgs universitet använder vi kakor (cookies) för att webbplatsen ska fungera på ett bra sätt för dig. Genom att surfa vidare godkänner du att vi använder kakor.  Vad är kakor?