Till startsida
Webbkarta
Till innehåll Läs mer om hur kakor används på gu.se

Lubricin binds cartilage proteins, cartilage oligomeric matrix protein, fibronectin and collagen II at the cartilage surface

Artikel i vetenskaplig tidskrift
Författare Sarah A. Flowers
A. Zieba
Jessica Örnros
Chunsheng Jin
Ola Rolfson
Lena Björkman
T. Eisler
S. Kalamajski
M. Kamali-Moghaddam
Niclas G. Karlsson
Publicerad i Scientific Reports
Volym 7
ISSN 2045-2322
Publiceringsår 2017
Publicerad vid Institutionen för kliniska vetenskaper, sektionen för anestesi, biomaterial och ortopedi, Avdelningen för ortopedi
Institutionen för medicin, avdelningen för reumatologi och inflammationsforskning
Institutionen för biomedicin, avdelningen för medicinsk kemi och cellbiologi
Språk English
Länkar dx.doi.org/10.1038/s41598-017-13558...
Ämnesord multiple epiphyseal dysplasia, articular-cartilage, synovial-fluid, boundary lubrication, ix collagen, comp, pseudoachondroplasia, proteoglycan, tendon, osteoarthritis
Ämneskategorier Klinisk medicin

Sammanfattning

Lubricin, a heavily O-glycosylated protein, is essential for boundary lubrication of articular cartilage. Strong surface adherence of lubricin is required given the extreme force it must withstand. Disulfide bound complexes of lubricin and cartilage oligomeric matrix protein (COMP) have recently been identified in arthritic synovial fluid suggesting they may be lost from the cartilage surface in osteoarthritis and inflammatory arthritis. This investigation was undertaken to localise COMP-lubricin complexes within cartilage and investigate if other cartilage proteins are involved in anchoring lubricin to the joint. Immunohistochemical analysis of human cartilage biopsies showed lubricin and COMP co-localise to the cartilage surface. COMP knockout mice, however, presented with a lubricin layer on the articular cartilage leading to the further investigation of additional lubricin binding mechanisms. Proximity ligation assays (PLA) on human cartilage biopsies was used to localise additional lubricin binding partners and demonstrated that lubricin bound COMP, but also fibronectin and collagen II on the cartilage surface. Fibronectin and collagen II binding to lubricin was confirmed and characterised by solid phase binding assays with recombinant lubricin fragments. Overall, COMP, fibronectin and collagen II bind lubricin, exposed on the articular cartilage surface suggesting they may be involved in maintaining essential boundary lubrication.

Sidansvarig: Webbredaktion|Sidan uppdaterades: 2012-09-11
Dela:

På Göteborgs universitet använder vi kakor (cookies) för att webbplatsen ska fungera på ett bra sätt för dig. Genom att surfa vidare godkänner du att vi använder kakor.  Vad är kakor?