Till sidans topp

Sidansvarig: Webbredaktion
Sidan uppdaterades: 2012-09-11 15:12

Tipsa en vän
Utskriftsversion

Distinct TERB1 Domains Re… - Göteborgs universitet Till startsida
Webbkarta
Till innehåll Läs mer om hur kakor används på gu.se

Distinct TERB1 Domains Regulate Different Protein Interactions in Meiotic Telomere Movement.

Artikel i vetenskaplig tidskrift
Författare Jingjing Zhang
Zhaowei Tu
Yoshinori Watanabe
Hiroki Shibuya
Publicerad i Cell reports
Volym 21
Nummer/häfte 7
Sidor 1715-1726
ISSN 2211-1247
Publiceringsår 2017
Publicerad vid Institutionen för kemi och molekylärbiologi
Sidor 1715-1726
Språk en
Länkar dx.doi.org/10.1016/j.celrep.2017.10...
www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.f...
Ämneskategorier Cellbiologi

Sammanfattning

Meiotic telomeres attach to the nuclear envelope (NE) and drive the chromosome movement required for the pairing of homologous chromosomes. The meiosis-specific telomere proteins TERB1, TERB2, and MAJIN are required to regulate these events, but their assembly processes are largely unknown. Here, we developed a germ-cell-specific knockout mouse of the canonical telomere-binding protein TRF1 and revealed an essential role for TRF1 in directing the assembly of TERB1-TERB2-MAJIN. Further, we identified a TERB2 binding (T2B) domain in TERB1 that is dispensable for the TRF1-TERB1 interaction but is essential for the subsequent TERB1-TERB2 interaction and therefore for telomere attachment to the NE. Meanwhile, cohesin recruitment at telomeres, which is required for efficient telomere movement, is mediated by the MYB-like domain of TERB1, but not by TERB2-MAJIN. Our results reveal distinct protein interactions through various domains of TERB1, which enable the sequential assembly of the meiotic telomere complex for their movements.

Sidansvarig: Webbredaktion|Sidan uppdaterades: 2012-09-11
Dela:

På Göteborgs universitet använder vi kakor (cookies) för att webbplatsen ska fungera på ett bra sätt för dig. Genom att surfa vidare godkänner du att vi använder kakor.  Vad är kakor?