Till sidans topp

Sidansvarig: Webbredaktion
Sidan uppdaterades: 2012-09-11 15:12

Tipsa en vän
Utskriftsversion

EHD2 restrains dynamics o… - Göteborgs universitet Till startsida
Webbkarta
Till innehåll Läs mer om hur kakor används på gu.se

EHD2 restrains dynamics of caveolae by an ATP-dependent, membrane-bound, open conformation

Artikel i vetenskaplig tidskrift
Författare Maria Hoernke
J. Mohan
E. Larsson
J. Blomberg
D. Kahra
Sebastian Westenhoff
C. Schwieger
R. Lundmark
Publicerad i Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America
Volym 114
Nummer/häfte 22
Sidor E4360-E4369
ISSN 0027-8424
Publiceringsår 2017
Publicerad vid Institutionen för kemi och molekylärbiologi
Sidor E4360-E4369
Språk en
Länkar dx.doi.org/10.1073/pnas.1614066114
Ämnesord EHD2, caveolae, membrane-reshaping protein, membrane-bound protein structure, infrared, REFLECTION-ABSORPTION SPECTROSCOPY, AIR-WATER-INTERFACE, BETA-SHEET, STRUCTURAL INSIGHTS, LIPID MONOLAYERS, PLASMA-MEMBRANE, ALPHA-HELIX, ORIENTATION, PROTEIN, FISSION
Ämneskategorier Biokemi och molekylärbiologi

Sammanfattning

The EH-domain-containing protein 2 (EHD2) is a dynamin-related ATPase that confines caveolae to the cell surface by restricting the scission and subsequent endocytosis of these membrane pits. For this, EHD2 is thought to first bind to the membrane, then to oligomerize, and finally to detach, in a stringently regulated mechanistic cycle. It is still unclear how ATP is used in this process and whether membrane binding is coupled to conformational changes in the protein. Here, we show that the regulatory N-terminal residues and the EH domain keep the EHD2 dimer in an autoinhibited conformation in solution. By significantly advancing the use of infrared reflection-absorption spectroscopy, we demonstrate that EHD2 adopts an open conformation by tilting the helical domains upon membrane binding. We show that ATP binding enables partial insertion of EHD2 into the membrane, where G-domain-mediated oligomerization occurs. ATP hydrolysis is related to detachment of EHD2 from the membrane. Finally, we demonstrate that the regulation of EHD2 oligomerization in a membrane-bound state is crucial to restrict caveolae dynamics in cells.

Sidansvarig: Webbredaktion|Sidan uppdaterades: 2012-09-11
Dela:

På Göteborgs universitet använder vi kakor (cookies) för att webbplatsen ska fungera på ett bra sätt för dig. Genom att surfa vidare godkänner du att vi använder kakor.  Vad är kakor?