Till sidans topp

Sidansvarig: Webbredaktion
Sidan uppdaterades: 2012-09-11 15:12

Tipsa en vän
Utskriftsversion

The UbL protein UBTD1 sta… - Göteborgs universitet Till startsida
Webbkarta
Till innehåll Läs mer om hur kakor används på gu.se

The UbL protein UBTD1 stably interacts with the UBE2D family of E2 ubiquitin conjugating enzymes

Artikel i vetenskaplig tidskrift
Författare Jay Uhler
H. Spahr
G. Farge
S. Clavel
N. G. Larsson
Maria Falkenberg
Tore Samuelsson
Claes M Gustafsson
Publicerad i Biochemical and Biophysical Research Communications
Volym 443
Nummer/häfte 1
Sidor 7-12
ISSN 0006-291X
Publiceringsår 2014
Publicerad vid Institutionen för biomedicin, avdelningen för medicinsk kemi och cellbiologi
Sidor 7-12
Språk en
Länkar dx.doi.org/10.1016/j.bbrc.2013.10.1...
Ämnesord Ubiquitin, E2 ligase, Proteolysis, Mitochondrion, Ubiquitin-like domain, DENDRITIC CELLS, BINDING DOMAIN, E3 LIGASE, DC-UBP, COMPLEX, DEGRADATION, PROTEASOME, MITOCHONDRIA, MAINTENANCE, MEMBRANE
Ämneskategorier Biokemi, Cellbiologi

Sammanfattning

UBTD1 is a previously uncharacterized ubiquitin-like (UbL) domain containing protein with high homology to the mitochondrial Dc-UbP/UBTD2 protein. Here we show that UBTD1 and UBTD2 belong to a family of proteins that is conserved through evolution and found in metazoa, funghi, and plants. To gain further insight into the function of UBTD1, we screened for interacting proteins. In a yeast-2-hybrid (Y2H) screen, we identified several proteins involved in the ubiquitylation pathway, including the UBE2D family of E2 ubiquitin conjugating enzymes. An affinity capture screen for UBTD1 interacting proteins in whole cell extracts also identified members of the UBE2D family. Biochemical characterization of recombinant UBTD1 and UBE2D demonstrated that the two proteins form a stable, stoichiometric complex that can be purified to near homogeneity. We discuss the implications of these findings in light of the ubiquitin proteasome system (UPS). (C) 2013 Published by Elsevier Inc.

Sidansvarig: Webbredaktion|Sidan uppdaterades: 2012-09-11
Dela:

På Göteborgs universitet använder vi kakor (cookies) för att webbplatsen ska fungera på ett bra sätt för dig. Genom att surfa vidare godkänner du att vi använder kakor.  Vad är kakor?