Till sidans topp

Sidansvarig: Webbredaktion
Sidan uppdaterades: 2012-09-11 15:12

Tipsa en vän
Utskriftsversion

LC-MS/MS characterization… - Göteborgs universitet Till startsida
Webbkarta
Till innehåll Läs mer om hur kakor används på gu.se

LC-MS/MS characterization of combined glycogenin-1 and glycogenin-2 enzymatic activities reveals their self-glucosylation preferences.

Artikel i vetenskaplig tidskrift
Författare Johanna Nilsson
Adnan Halim
Erik Larsson
Ali-Reza Moslemi
Anders Oldfors
Göran Larson
Jonas Nilsson
Publicerad i Biochimica et biophysica acta
Volym 1844
Nummer/häfte 2
Sidor 398-405
ISSN 0006-3002
Publiceringsår 2014
Publicerad vid Institutionen för biomedicin, avdelningen för klinisk kemi och transfusionsmedicin
Institutionen för biomedicin, avdelningen för patologi
Institutionen för biomedicin, avdelningen för medicinsk kemi och cellbiologi
Sidor 398-405
Språk en
Länkar dx.doi.org/10.1016/j.bbapap.2013.11...
Ämneskategorier Klinisk medicin

Sammanfattning

Glycogen synthesis is initiated by self-glucosylation of the glycosyltransferases glycogenin-1 and -2 that, in the presence of UDP-glucose, form both the first glucose-O-tyrosine linkage, and then stepwise add a series of α1,4-linked glucoses to a growing chain of variable length. Glycogen-1 and -2 coexist in liver glycogen preparations where the proteins are known to form homodimers, and they also have been shown to interact with each other. In order to study how glycogenin-1 and -2 interactions may influence each other's glucosylations we setup a cell-free expression system for in vitro production and glucosylation of glycogenin-1 and -2 in various combinations, and used a mass spectrometry based workflow for the characterization and quantitation of tryptic glycopeptides originating from glycogenin-1 and -2. The analysis revealed that the self-glucosylation endpoint was the incorporation of 4-8 glucose units on Tyr 195 of glycogenin-1, but only 0-4 glucose units on Tyr-228 of glycogenin-2. The glucosylation of glycogenin-2 was enhanced to 2-4 glucose units by the co-presence of enzymatically active glycogenin-1. Glycogenin-2 was, however, unable to glucosylate inactive glycogenin-1, at least not an enzymatically inactivated Thr83Met glycogenin-1 mutant, recently identified in a patient with severe glycogen depletion.

Sidansvarig: Webbredaktion|Sidan uppdaterades: 2012-09-11
Dela:

På Göteborgs universitet använder vi kakor (cookies) för att webbplatsen ska fungera på ett bra sätt för dig. Genom att surfa vidare godkänner du att vi använder kakor.  Vad är kakor?