Till sidans topp

Sidansvarig: Webbredaktion
Sidan uppdaterades: 2012-09-11 15:12

Tipsa en vän
Utskriftsversion

Interactions and Stabilit… - Göteborgs universitet Till startsida
Webbkarta
Till innehåll Läs mer om hur kakor används på gu.se

Interactions and Stabilities of the UV RESISTANCE LOCUS8 (UVR8) Protein Dimer and Its Key Mutants

Artikel i vetenskaplig tidskrift
Författare Min Wu
Åke Strid
Leif A Eriksson
Publicerad i Journal of Chemical Information and Modeling
Volym 53
Nummer/häfte 7
Sidor 1736-1746
ISSN 1549-9596
Publiceringsår 2013
Publicerad vid Institutionen för kemi och molekylärbiologi
Sidor 1736-1746
Språk en
Länkar dx.doi.org/10.1021/ci4001822
Ämnesord UVR8 dimer; MD simulations; Mutations; Umbrella sampling; Monomerisation
Ämneskategorier Biofysikalisk kemi, Teoretisk kemi, Biokemi

Sammanfattning

The dimeric UVR8 protein is an ultraviolet-B radiation (280−315 nm) photoreceptor responsible for the first step in UV−B regulation of gene expression in plants. Its action comprises the actual absorption of the UV quanta by a tryptophan array at the protein−protein interface, followed by monomerization and subsequent aggregation with downstream signaling components. A crystal structure of the Arabidopsis thaliana tryptophan-rich wild type UVR8 protein dimer was recently published, showing the presence of several salt bridges involving arginines R146, R286, R338, and R354. In this work, molecular dynamics simulations in conjunction with umbrella sampling were used to calculate the binding free energy for the wild type UVR8 dimer and three of its mutants (R286A, R338A, and R286A/R338A), in order to verify whether the key mutants are able to disrupt the dimeric structure as indicated experimentally.

Sidansvarig: Webbredaktion|Sidan uppdaterades: 2012-09-11
Dela:

På Göteborgs universitet använder vi kakor (cookies) för att webbplatsen ska fungera på ett bra sätt för dig. Genom att surfa vidare godkänner du att vi använder kakor.  Vad är kakor?