Till sidans topp

Sidansvarig: Webbredaktion
Sidan uppdaterades: 2012-09-11 15:12

Tipsa en vän
Utskriftsversion

Theoretical prediction of… - Göteborgs universitet Till startsida
Webbkarta
Till innehåll Läs mer om hur kakor används på gu.se

Theoretical prediction of the protein-protein interaction between Arabidopsis thaliana COP1 and UVR8

Artikel i vetenskaplig tidskrift
Författare Min Wu
Åke Strid
Leif A Eriksson
Publicerad i Theoretical Chemistry accounts
Volym 132
Sidor 1371-1382
ISSN 1432-881X
Publiceringsår 2013
Publicerad vid Institutionen för kemi och molekylärbiologi
Sidor 1371-1382
Språk en
Länkar dx.doi.org/10.1007/s00214-013-1371-...
Ämnesord Arabidopsis thaliana COP1 Docking Modeling Mutation Protein–protein interaction UVR8 WD40
Ämneskategorier Biofysikalisk kemi, Teoretisk kemi, Biokemi och molekylärbiologi

Sammanfattning

In plants, ultraviolet-B radiation (280–315 nm) regulates gene expression and plant morphology through the UV RESPONSE LOCUS 8 (UVR8) photoreceptor. The first signaling event after quantal absorbance is the interaction of the UVR8 C-terminus with the E3 ubiquitin ligase CONSTITUTIVELY PHOTOMORPHOGENIC 1 (COP1). The nature of the interaction between these two proteins is hitherto unknown. A protein homology model of the Arabidopsis thaliana COP1 seven-bladed propeller WD40 repeat domain and de novo folds of the C-terminal 27 amino acid (amino acids 397–423) peptide of Arabidopsis UVR8 (UVR8397−423) is herein reported. Using a theoretical computational docking protocol, the interaction between COP1 and UVR8 was predicted. A core motif was identified in UVR8397−423 comprising adjacent hydrophobic residues V410 and P411 together with a charged residue D412, homologous to corresponding motifs in other COP1-binding proteins, such as ELONGATED HYPOCOTYL 5 (HY5), cryptochrome 1 (CRY1), and salt tolerance proteins STO/STH. The protein–protein interaction between the COP1 WD40 repeat domain and UVR8397−423 reveals binding within a region of COP1 overlapping with the binding site for HY5 and the other COP1-interacting proteins. This study provides a framework for understanding docking between UVR8 and COP1, which in turn gives clues for experimental testing of UVR8/COP1 interaction.

Sidansvarig: Webbredaktion|Sidan uppdaterades: 2012-09-11
Dela:

På Göteborgs universitet använder vi kakor (cookies) för att webbplatsen ska fungera på ett bra sätt för dig. Genom att surfa vidare godkänner du att vi använder kakor.  Vad är kakor?