Till sidans topp

Sidansvarig: Webbredaktion
Sidan uppdaterades: 2012-09-11 15:12

Tipsa en vän
Utskriftsversion

Backbone H-1, C-13, and N… - Göteborgs universitet Till startsida
Webbkarta
Till innehåll Läs mer om hur kakor används på gu.se
Just nu är det svårt att nå universitetet via telefon på grund av driftstörningar hos Tele2 - Felsökning pågår
Tisdag 25 juni 11:30

Backbone H-1, C-13, and N-15 resonance assignments of BoMan26A, a -mannanase of the glycoside hydrolase family 26 from the human gut bacterium Bacteroides ovatus

Artikel i vetenskaplig tidskrift
Författare S. Wernersson
V. Bagenholm
Cecilia Persson
S. K. Upadhyay
H. Stalbrand
M. Akke
Publicerad i Biomolecular NMR Assignments
Volym 13
Nummer/häfte 1
Sidor 213-218
ISSN 1874-2718
Publiceringsår 2019
Publicerad vid Svenskt NMR-centrum vid Göteborgs universitet
Sidor 213-218
Språk en
Länkar dx.doi.org/10.1007/s12104-019-09879...
Ämnesord Glycoside hydrolase, Polysaccharide utilization locus, -Mannanase, TIM-barrel, nmr-spectroscopy, microbiota
Ämneskategorier Biokemi och molekylärbiologi, Fysikalisk kemi

Sammanfattning

Bacteroides ovatus is a member of the human gut microbiota. The importance of this microbial consortium involves the degradation of complex dietary glycans mainly conferred by glycoside hydrolases. In this study we focus on one such catabolic glycoside hydrolase from B. ovatus. The enzyme, termed BoMan26A, is a -mannanase that takes part in the hydrolytic degradation of galactomannans. The crystal structure of BoMan26A has previously been determined to reveal a TIM-barrel like fold, but the relation between the protein structure and the mode of substrate processing has not yet been studied. Here we report residue-specific assignments for 95% of the 344 backbone amides of BoMan26A. The assignments form the basis for future studies of the relationship between substrate interactions and protein dynamics. In particular, the potential role of loops adjacent to glycan binding sites is of interest for such studies.

Sidansvarig: Webbredaktion|Sidan uppdaterades: 2012-09-11
Dela:

På Göteborgs universitet använder vi kakor (cookies) för att webbplatsen ska fungera på ett bra sätt för dig. Genom att surfa vidare godkänner du att vi använder kakor.  Vad är kakor?