Till sidans topp

Sidansvarig: Webbredaktion
Sidan uppdaterades: 2012-09-11 15:12

Tipsa en vän
Utskriftsversion

Structural basis for sele… - Göteborgs universitet Till startsida
Webbkarta
Till innehåll Läs mer om hur kakor används på gu.se

Structural basis for selective inhibition of antibacterial target MraY, a membrane-bound enzyme involved in peptidoglycan synthesis

Forskningsöversiktsartikel
Författare Jenny Hering
Elin Dunevall
Margareta Ek
Gisela Brändén
Publicerad i Drug Discovery Today
Volym 23
Nummer/häfte 7
Sidor 1426-1435
ISSN 13596446
Publiceringsår 2018
Publicerad vid Institutionen för kemi och molekylärbiologi
Sidor 1426-1435
Språk en
Länkar https://doi.org/10.1016/j.drudis.20...
Ämnesord structure-based drug design, membrane protein, antibiotic resistance
Ämneskategorier Biokemi, Strukturbiologi

Sammanfattning

The rapid growth of antibiotic-resistant bacterial infections is of major concern for human health. Therefore, it is of great importance to characterize novel targets for the development of antibacterial drugs. One promising protein target is MraY (UDP-N-acetylmuramyl-pentapeptide: undecaprenyl phosphate N-acetylmuramyl-pentapeptide-1-phosphate transferase or MurNAc-1-P-transferase), which is essential for bacterial cell wall synthesis. Here, we summarize recent breakthroughs in structural studies of bacterial MraYs and the closely related human GPT (UDP-N-acetylglucosamine: dolichyl phosphate N-acetylglucosamine-1-phosphate transferase or GlcNAc-1-P-transferase). We present a detailed comparison of interaction modes with the natural product inhibitors tunicamycin and muraymycin D2. Finally, we speculate on possible routes to design an antibacterial agent in the form of a potent and selective inhibitor against MraY.

Sidansvarig: Webbredaktion|Sidan uppdaterades: 2012-09-11
Dela:

På Göteborgs universitet använder vi kakor (cookies) för att webbplatsen ska fungera på ett bra sätt för dig. Genom att surfa vidare godkänner du att vi använder kakor.  Vad är kakor?