Till sidans topp

Sidansvarig: Webbredaktion
Sidan uppdaterades: 2012-09-11 15:12

Tipsa en vän
Utskriftsversion

Efficient Isotope Editing… - Göteborgs universitet Till startsida
Webbkarta
Till innehåll Läs mer om hur kakor används på gu.se

Efficient Isotope Editing of Proteins for Site-Directed Vibrational Spectroscopy

Artikel i vetenskaplig tidskrift
Författare Sebastian Peuker
Hanna Andersson
Emil Gustavsson
K. S. Maiti
R Kania
Alavi Karim
Stephan Niebling
Anders Pedersen
Mate Erdelyi
Sebastian Westenhoff
Publicerad i Journal of the American Chemical Society
Volym 138
Nummer/häfte 7
Sidor 2312-2318
ISSN 0002-7863
Publiceringsår 2016
Publicerad vid Svenskt NMR-centrum vid Göteborgs universitet
Institutionen för kemi och molekylärbiologi
Sidor 2312-2318
Språk en
Länkar dx.doi.org/10.1021/jacs.5b12680
Ämnesord green fluorescent protein, 2-dimensional infrared-spectroscopy, unnatural amino-acids, proton-transfer, chemical aminoacylation, transfer-rnas, genetic-code, active-site, dynamics, expression, Chemistry
Ämneskategorier Biokemi och molekylärbiologi, Kemi

Sammanfattning

Vibrational spectra contain unique information on protein structure and dynamics. However, this information is often obscured by spectral congestion, and site-selective information is not available. In principle, sites of interest can be spectrally identified by isotope shifts, but site-specific isotope labeling of proteins is today possible only for favorable amino acids or with prohibitively low yields. Here we present an efficient cell-free expression system for the site-specific incorporation of any isotope-labeled amino acid into proteins. We synthesized 1.6 mg of green fluorescent protein with an isotope-labeled tyrosine from 100 mL of cell free reaction extract. We unambiguously identified spectral features of the tyrosine in the fingerprint region of the time-resolved infrared absorption spectra. Kinetic analysis confirmed the existence of an intermediate state between photoexcitation and proton transfer that lives for 3 ps. Our method lifts vibrational spectroscopy of proteins to a higher level of structural specificity.

Sidansvarig: Webbredaktion|Sidan uppdaterades: 2012-09-11
Dela:

På Göteborgs universitet använder vi kakor (cookies) för att webbplatsen ska fungera på ett bra sätt för dig. Genom att surfa vidare godkänner du att vi använder kakor.  Vad är kakor?