Till sidans topp

Sidansvarig: Webbredaktion
Sidan uppdaterades: 2012-09-11 15:12

Tipsa en vän
Utskriftsversion

A conserved N-terminal mo… - Göteborgs universitet Till startsida
Webbkarta
Till innehåll Läs mer om hur kakor används på gu.se

A conserved N-terminal motif is required for complex formation between FUS, EWSR1, TAF15 and their oncogenic fusion proteins.

Artikel i vetenskaplig tidskrift
Författare Christer Thomsen
Pernilla Grundevik
Per Elias
Anders Ståhlberg
Pierre Åman
Publicerad i FASEB journal : official publication of the Federation of American Societies for Experimental Biology
Volym 27
Nummer/häfte 12
Sidor 4965-74
ISSN 1530-6860
Publiceringsår 2013
Publicerad vid Institutionen för biomedicin, avdelningen för patologi
Institutionen för biomedicin, avdelningen för medicinsk kemi och cellbiologi
Sidor 4965-74
Språk en
Länkar dx.doi.org/10.1096/fj.13-234435
Ämnesord Tumörgenetik
Ämneskategorier Medicinska grundvetenskaper, Cell- och molekylärbiologi, Patologi, Molekylärbiologi

Sammanfattning

The three FET (FUS, EWSR1, and TAF15) family RNA binding proteins are expressed in all tissues and almost all cell types. The disordered N-terminal parts are always present in FET fusion oncoproteins of sarcomas and leukemia. Mutations in FUS and TAF15 cause aggregation of FET proteins in neurological disorders. Here we used recombinant proteins in pulldown experiments and mass spectrometry to identify major interaction partners of the FET N-terminal parts. We report that FUS, EWSR1, and TAF15 form homo- and heterocomplexes as major binding partners and identify an evolutionarily conserved N-terminal motif (FETBM1) that is required for this interaction. The binding is RNA and DNA independent and robust up to 1 M of NaCl. The localization of FETBM1 and its target sequences supports a simple model for FET protein aggregation as reported in neurological disorders such as amyotrophic lateral sclerosis, frontotemporal dementia, and essential tremor. The FETBM1 localization also explains the binding of normal full-length FET proteins to their oncogenic fusion proteins.-Thomsen, C., Grundevik, P., Elias, P., Ståhlberg, A., Åman, P. A conserved N-terminal motif is required for complex formation between FUS, EWSR1, TAF15 and their oncogenic fusion proteins.

Sidansvarig: Webbredaktion|Sidan uppdaterades: 2012-09-11
Dela:

På Göteborgs universitet använder vi kakor (cookies) för att webbplatsen ska fungera på ett bra sätt för dig. Genom att surfa vidare godkänner du att vi använder kakor.  Vad är kakor?