Till sidans topp

Sidansvarig: Webbredaktion
Sidan uppdaterades: 2012-09-11 15:12

Tipsa en vän
Utskriftsversion

Substrate-bound outward-o… - Göteborgs universitet Till startsida
Webbkarta
Till innehåll Läs mer om hur kakor används på gu.se

Substrate-bound outward-open structure of a Na+-coupled sialic acid symporter reveals a new Na+ site.

Artikel i vetenskaplig tidskrift
Författare Weixiao Yuan Wahlgren
Elin Dunevall
Rachel A North
Aviv Paz
Mariafrancesca Scalise
Paola Bisignano
Johan Bengtsson-Palme
Parveen Goyal
Elin Claesson
Rhawnie Caing Carlsson
Rebecka Andersson
Konstantinos Beis
Ulf J Nilsson
Anne Farewell
Lorena Pochini
Cesare Indiveri
Michael Grabe
Renwick C J Dobson
Jeff Abramson
S Ramaswamy
Rosmarie Friemann
Publicerad i Nature Communications
Volym 9
Nummer/häfte 1
ISSN 2041-1723
Publiceringsår 2018
Publicerad vid Institutionen för kemi och molekylärbiologi
CARe - Centrum för antibiotikaresistensforskning
Institutionen för biomedicin, avdelningen för infektionssjukdomar
Språk en
Länkar dx.doi.org/10.1038/s41467-018-04045...
www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.f...
Ämneskategorier Strukturbiologi, Biokemi, Cell- och molekylärbiologi, Biofysik, Mikrobiologi

Sammanfattning

Many pathogenic bacteria utilise sialic acids as an energy source or use them as an external coating to evade immune detection. As such, bacteria that colonise sialylated environments deploy specific transporters to mediate import of scavenged sialic acids. Here, we report a substrate-bound 1.95 Å resolution structure and subsequent characterisation of SiaT, a sialic acid transporter from Proteus mirabilis. SiaT is a secondary active transporter of the sodium solute symporter (SSS) family, which use Na+ gradients to drive the uptake of extracellular substrates. SiaT adopts the LeuT-fold and is in an outward-open conformation in complex with the sialic acid N-acetylneuraminic acid and two Na+ ions. One Na+ binds to the conserved Na2 site, while the second Na+ binds to a new position, termed Na3, which is conserved in many SSS family members. Functional and molecular dynamics studies validate the substrate-binding site and demonstrate that both Na+ sites regulate N-acetylneuraminic acid transport.

Sidansvarig: Webbredaktion|Sidan uppdaterades: 2012-09-11
Dela:

På Göteborgs universitet använder vi kakor (cookies) för att webbplatsen ska fungera på ett bra sätt för dig. Genom att surfa vidare godkänner du att vi använder kakor.  Vad är kakor?

Denna text är utskriven från följande webbsida:
http://www.gu.se/forskning/publikation/?tipFriend=true&tipUrl=http%3A%2F%2Fwww.gu.se%2Fforskning%2Fpublikation%2F%3FpublicationId%3D267256&publicationId=267256
Utskriftsdatum: 2019-09-22