Till sidans topp

Sidansvarig: Webbredaktion
Sidan uppdaterades: 2012-09-11 15:12

Tipsa en vän
Utskriftsversion

The cytosolic loop of the… - Göteborgs universitet Till startsida
Webbkarta
Till innehåll Läs mer om hur kakor används på gu.se

The cytosolic loop of the gamma-secretase component presenilin enhancer 2 protects zebrafish embryos from apoptosis.

Artikel i vetenskaplig tidskrift
Författare Henrik Zetterberg
William A Campbell
Hong Wei Yang
Weiming Xia
Publicerad i The Journal of biological chemistry
Volym 281
Nummer/häfte 17
Sidor 11933-9
ISSN 0021-9258
Publiceringsår 2006
Publicerad vid Institutionen för neurovetenskap och fysiologi, sektionen för psykiatri och neurokemi
Sidor 11933-9
Språk en
Länkar dx.doi.org/10.1074/jbc.M512521200
Ämnesord Amyloid Precursor Protein Secretases, Animals, Apoptosis, genetics, Aspartic Endopeptidases, metabolism, Caspases, metabolism, Cytosol, enzymology, Embryo, Nonmammalian, cytology, metabolism, Endopeptidases, metabolism, Enzyme Activation, Membrane Proteins, genetics, metabolism, physiology, Oligonucleotides, Antisense, pharmacology, Presenilin-2, Transcription Factor RelA, genetics, physiology, Zebrafish, growth & development, metabolism, Zebrafish Proteins, genetics, physiology
Ämneskategorier Psykiatri

Sammanfattning

The gamma-secretase complex, composed of presenilin, presenilin enhancer 2 (Pen-2), nicastrin, and Aph-1, catalyzes the final cleavage of amyloid precursor protein to generate the toxic amyloid beta protein, the major component of plaques in the brains of Alzheimer disease patients. To understand the in vivo function of Pen-2, we used morphant technology available in zebrafish and transiently knocked down the expression of endogenous Pen-2 by injecting the morpholino (MO) against Pen-2. Two truncated Pen-2 proteins lacking either the cytosolic or the C-terminal domain were expressed in MO-injected embryos. This deletion analysis demonstrated that the Pen-2 cytosolic loop is essential for protecting developing embryos from caspase-dependent apoptosis caused by the reduction of Pen-2. Twelve amino acids in the C terminus of Pen-2 were dispensable and could not rescue the Pen-2 knockdown-induced apoptotic phenotype. Surprisingly, double knockdown of Pen-2 and nuclear factor kappaB component p65 abrogated the single Pen-2 MO-induced caspase activation, indicating that a previously reported pro-apoptotic role of NF-kappaB in some cell types could be manifested in a whole animal and that knockdown of Pen-2 may trigger pro-apoptotic activation of NF-kappaB.

Sidansvarig: Webbredaktion|Sidan uppdaterades: 2012-09-11
Dela:

På Göteborgs universitet använder vi kakor (cookies) för att webbplatsen ska fungera på ett bra sätt för dig. Genom att surfa vidare godkänner du att vi använder kakor.  Vad är kakor?

Denna text är utskriven från följande webbsida:
http://www.gu.se/forskning/publikation/?publicationId=95972
Utskriftsdatum: 2020-05-27