Till sidans topp

Sidansvarig: Webbredaktion
Sidan uppdaterades: 2012-09-11 15:12

Tipsa en vän
Utskriftsversion

Impact of holdase chapero… - Göteborgs universitet Till startsida
Webbkarta
Till innehåll Läs mer om hur kakor används på gu.se

Impact of holdase chaperones Skp and SurA on the folding of β-barrel outer-membrane proteins.

Artikel i vetenskaplig tidskrift
Författare Johannes Thoma
Björn Marcus Burmann
Sebastian Hiller
Daniel J Müller
Publicerad i Nature structural & molecular biology
Volym 22
Nummer/häfte 10
Sidor 795-802
ISSN 1545-9985
Publiceringsår 2015
Publicerad vid
Sidor 795-802
Språk en
Länkar dx.doi.org/10.1038/nsmb.3087
www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.f...
Ämnesord Bacterial Outer Membrane Proteins, chemistry, metabolism, Biophysics, Carrier Proteins, chemistry, metabolism, DNA-Binding Proteins, chemistry, metabolism, Electrophoresis, Polyacrylamide Gel, Escherichia coli, Escherichia coli Proteins, chemistry, metabolism, Magnetic Resonance Spectroscopy, Microscopy, Atomic Force, Models, Molecular, Molecular Chaperones, chemistry, metabolism, Peptidylprolyl Isomerase, chemistry, metabolism, Protein Conformation, Protein Folding, Spin Labels
Ämneskategorier Molekylär biofysik, Strukturbiologi

Sammanfattning

Chaperones increase the folding yields of soluble proteins by suppressing misfolding and aggregation, but how they modulate the folding of integral membrane proteins is not well understood. Here we use single-molecule force spectroscopy and NMR spectroscopy to observe the periplasmic holdase chaperones SurA and Skp shaping the folding trajectory of the large β-barrel outer-membrane receptor FhuA from Escherichia coli. Either chaperone prevents FhuA from misfolding by stabilizing a dynamic, unfolded state, thus allowing the substrate to search for structural intermediates. During this search, the SurA-chaperoned FhuA polypeptide inserts β-hairpins into the membrane in a stepwise manner until the β-barrel is folded. The membrane acts as a free-energy sink for β-hairpin insertion and physically separates transient folds from chaperones. This stabilization of dynamic unfolded states and the trapping of folding intermediates funnel the FhuA polypeptide toward the native conformation.

Sidansvarig: Webbredaktion|Sidan uppdaterades: 2012-09-11
Dela:

På Göteborgs universitet använder vi kakor (cookies) för att webbplatsen ska fungera på ett bra sätt för dig. Genom att surfa vidare godkänner du att vi använder kakor.  Vad är kakor?

Denna text är utskriven från följande webbsida:
http://www.gu.se/forskning/publikation/?publicationId=265840
Utskriftsdatum: 2019-10-20