Till sidans topp

Sidansvarig: Webbredaktion
Sidan uppdaterades: 2012-09-11 15:12

Tipsa en vän
Utskriftsversion

The amyloid-β degradation… - Göteborgs universitet Till startsida
Webbkarta
Till innehåll Läs mer om hur kakor används på gu.se

The amyloid-β degradation pattern in plasma-A possible tool for clinical trials in Alzheimer's disease

Artikel i vetenskaplig tidskrift
Författare Josef Pannee
Ulrika Törnqvist
Annie Westerlund
M. Ingelsson
L. Lannfelt
Gunnar Brinkmalm
Rita Persson
Johan Gobom
Johan Svensson
Per Johansson
Henrik Zetterberg
Kaj Blennow
Erik Portelius
Publicerad i Neuroscience Letters
Volym 573
Sidor 7-12
ISSN 0304-3940
Publiceringsår 2014
Publicerad vid Institutionen för neurovetenskap och fysiologi, sektionen för psykiatri och neurokemi
Institutionen för medicin, avdelningen för invärtesmedicin och klinisk nutrition
Sidor 7-12
Språk en
Länkar dx.doi.org/10.1016/j.neulet.2014.04...
Ämnesord Alzheimer's disease , Amyloid beta , Immunoprecipitation , Mass spectrometry , Plasma
Ämneskategorier Neurokemi

Sammanfattning

Amyloid beta (Aβ) is the main component of plaques, the central neuropathological hallmark in Alzheimer's disease (AD). Aβ is derived from the amyloid precursor protein (APP) by β- and γ-secretase-mediated cleavages. A large number of Aβ peptides are found in cerebrospinal fluid and these peptides are produced in specific metabolic pathways, which are important for diagnosis, in drug development and to explore disease pathogenesis. To investigate whether a similar pattern could be found also in blood samples, an immunoprecipitation (IP) based method for enrichment of Aβ peptides from human plasma was developed. The peptides were analyzed using matrix-assisted-laser-desorption/ionization time-of-flight/time-of-flight mass spectrometry for Aβ profiling and selected reaction monitoring (SRM) for MS quantification of Aβ1-38, Aβ1-40 and Aβ1-42 using tripe quadrupole MS. Sixteen N- or C-terminally truncated Aβ peptides were reproducibly detected in human plasma, of which 11 were verified by tandem MS. In a pilot study including 9 AD patients and 10 controls, where Aβ1-38, Aβ1-40 and Aβ1-42 were quantified using SRM, no AD-associated change in plasma levels of the peptides were observed. Using MS-based measurement techniques, we show that several Aβ peptides can be monitored in a single analysis and the developed methods have the potential to be used as a read out in clinical trials of drugs affecting APP processing or Aβ homeostasis. © 2014 Elsevier Ireland Ltd.

Sidansvarig: Webbredaktion|Sidan uppdaterades: 2012-09-11
Dela:

På Göteborgs universitet använder vi kakor (cookies) för att webbplatsen ska fungera på ett bra sätt för dig. Genom att surfa vidare godkänner du att vi använder kakor.  Vad är kakor?

Denna text är utskriven från följande webbsida:
http://www.gu.se/forskning/publikation/?publicationId=200852
Utskriftsdatum: 2020-03-31