Till startsida
Webbkarta
Till innehåll Läs mer om hur kakor används på gu.se

Crystal structure of N-acetylmannosamine kinase from Fusobacterium nucleatum.

Artikel i vetenskaplig tidskrift
Författare Rhawnie Caing Carlsson
Parveen Goyal
Amit Sharma
Swagatha Ghosh
Thanuja Gangi Setty
Rachel A North
Rosmarie Friemann
S Ramaswamy
Publicerad i Acta crystallographica. Section F, Structural biology communications
Volym 73
Nummer/häfte Pt 6
Sidor 356-362
ISSN 2053-230X
Publiceringsår 2017
Publicerad vid Institutionen för kemi och molekylärbiologi
CARe - Centrum för antibiotikaresistensforskning
Sidor 356-362
Språk en
Länkar dx.doi.org/10.1107/S2053230X1700743...
www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.f...
Ämneskategorier Strukturbiologi

Sammanfattning

Sialic acids comprise a varied group of nine-carbon amino sugars that are widely distributed among mammals and higher metazoans. Some human commensals and bacterial pathogens can scavenge sialic acids from their environment and degrade them for use as a carbon and nitrogen source. The enzyme N-acetylmannosamine kinase (NanK; EC 2.7.1.60) belongs to the transcriptional repressors, uncharacterized open reading frames and sugar kinases (ROK) superfamily. NanK catalyzes the second step of the sialic acid catabolic pathway, transferring a phosphate group from adenosine 5'-triphosphate to the C6 position of N-acetylmannosamine to generate N-acetylmannosamine 6-phosphate. The structure of NanK from Fusobacterium nucleatum was determined to 2.23 Å resolution by X-ray crystallography. Unlike other NanK enzymes and ROK family members, F. nucleatum NanK does not have a conserved zinc-binding site. In spite of the absence of the zinc-binding site, all of the major structural features of enzymatic activity are conserved.

Sidansvarig: Webbredaktion|Sidan uppdaterades: 2012-09-11
Dela:

På Göteborgs universitet använder vi kakor (cookies) för att webbplatsen ska fungera på ett bra sätt för dig. Genom att surfa vidare godkänner du att vi använder kakor.  Vad är kakor?